الأحياء
الإنزيمات والجزيئات الحيوية
- 1.
اشرح كيفية تكوّن الروابط الببتيدية وحدّد الجزيء الصغير المنطلق.
[3 درجة] · بدون آلة حاسبةشرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- يزيل وصل الوحدات OH وH كماء وينشئ رابطاً تساهمياً. التحلل المائي هو العملية العكسية ويستهلك الماء لكسر الرابط.
نقاط التصحيح
- تتفاعل مجموعة أمين لحمض أميني مع مجموعة كربوكسيل لآخر.
- يكوّن تفاعل تكاثف رابطة ببتيدية.
- ينطلق الماء.
ملاحظة الفاحص: لا تصف التكاثف بأنه إضافة ماء.
- 2.
اشرح لماذا قد يقلل تغير شديد في pH نشاط إنزيم دون كسر جميع الروابط الببتيدية.
[3 درجة] · بدون آلة حاسبةشرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- يعتمد النشاط على موقع نشط مطوي جيداً ومناسب كيميائياً. قد تغير التفاعلات الأيونية المعدلة الطي مع بقاء التسلسل الأولي سليماً إلى حد كبير.
نقاط التصحيح
- يغير pH تأين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.
- قد تتعطل التفاعلات التي تحفظ البنية الثالثية.
- يتغير شكل الموقع النشط أو شحنته فيقل ارتباط الركيزة أو التحفيز.
ملاحظة الفاحص: التمسخ ليس مرادفاً للتحلل الكامل للروابط الببتيدية.
- 3.
ينتج إنزيم 18 ميكرومول من ناتج في أول 30 s. احسب متوسط سرعته بوحدة ميكرومول min^-1 واشرح لماذا قد تقلل القياسات اللاحقة تقدير السرعة الابتدائية.
[3 درجة]شرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- حوّل وحدة الزمن بضرب سرعة الثانية في ستين. المتوسط المبكر تقدير فقط للسرعة الابتدائية؛ وقد تتضمن فترة لاحقة تفاعلاً أبطأ مع تغير الشروط.
نقاط التصحيح
- متوسط السرعة = 18/30 = 0.60 ميكرومول s^-1.
- السرعة = 36 ميكرومول min^-1.
- قد يقلل استنفاد الركيزة أو تراكم الناتج السرعة اللاحقة.
ملاحظة الفاحص: متوسط 30 ثانية ليس بالضرورة السرعة اللحظية عند الزمن صفر.
- 4.
قارن التثبيط التنافسي بالتثبيط غير التنافسي الصرف من حيث ارتباط الركيزة وKm وVmax وأثر تركيز ركيزة عالٍ جداً.
[5 درجة] · بدون آلة حاسبةشرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- تقلل المنافسة شغل الركيزة للموقع عند تركيز معين، لكن ركيزة كافية تنافس المثبط وتبقى Vmax الأصلية قابلة للتحقق. في التثبيط غير التنافسي الصرف تترك ألفة المثبط المتساوية لـE وES قيمة Km دون تغيير: يظل ارتباط الركيزة ممكناً لكن الإنزيم المرتبط بالمثبط غير فعال تحفيزياً، فتنخفض Vmax حتى عند إشباع الركيزة. تصف الألفة غير المتساوية تثبيطاً مختلطاً لا غير تنافسي صرفاً.
نقاط التصحيح
- ينافس المثبط التنافسي على الموقع النشط.
- قد يتغلب تركيز ركيزة عالٍ على التثبيط التنافسي؛ ترتفع Km الظاهرية ولا تتغير Vmax.
- يرتبط المثبط غير التنافسي الصرف بالإنزيم الحر E ومعقد الإنزيم والركيزة ES بألفة متساوية، لذلك تظل الركيزة قادرة على الارتباط.
- لا تتغير Km في النموذج غير التنافسي الصرف.
- تنخفض Vmax ولا تعيدها زيادة الركيزة.
ملاحظة الفاحص: لا تستنتج تعذر ارتباط الركيزة من انخفاض Vmax؛ الألفة المتساوية لـE وES هي الافتراض المحدد للنموذج الصرف.
- 5.
يستبدل تغير حمضاً أمينياً مشحوناً بآخر غير قطبي بعيداً عن الموقع النشط لإنزيم. اشرح كيف قد يؤثر في النشاط ولماذا لا يتنبأ تغير التسلسل وحده بالأثر الدقيق.
[4 درجة] · بدون آلة حاسبةشرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- الموقع النشط جزء من بروتين ثلاثي الأبعاد متصل. قد تثبته بقايا بعيدة بشكل غير مباشر، لكن بعض الاستبدالات تُحتمل؛ فالآلية المحتملة ليست أثراً مقاساً.
نقاط التصحيح
- تسهم تفاعلات السلاسل الجانبية في الطي.
- قد يغير استبدال الشحنة التفاعلات الأيونية والثبات المحلي.
- قد يمتد تغير الطي إلى هندسة الموقع النشط أو حركته.
- يعتمد الأثر على السياق البنيوي؛ تلزم قياسات نشاط وبنية.
ملاحظة الفاحص: لا تجزم أن كل استبدال حمض أميني يمسخ البروتين كله.
- 6.
صمّم تحقيقاً يثبت التباطؤ العكوس للكاتالاز عند حرارة منخفضة ويميزه عن فقد النشاط المستمر بعد التعرض لحرارة عالية. أدرج قياسات عند حرارة المعاملة وعند حرارة مشتركة باستخدام أجزاء متكافئة من العينة.
[5 درجة] · بدون آلة حاسبةشرح الإجابة
الشروح الإرشادية مبنية على نقاط التصحيح وليست اشتقاقات متحققاً منها بصورة مستقلة.
- قسّم مستحضر الإنزيم نفسه إلى أجزاء متكافئة كي لا تعيد القياسات المنفصلة استخدام مخاليط استُنفدت ركائزها. قارن أولاً السرعة عند الحرارة المنخفضة بسرعة حرارة الضبط لإثبات التباطؤ الفعلي بالبرودة. ثم قس أجزاء غير مستخدمة سبق تعريضها للبرودة أو الحرارة أو الضبط عند حرارة مشتركة وبركيزة جديدة. يميز تعافي العينة المبردة التباطؤ الحركي العكوس من الفقد المستمر بعد التسخين. تكشف القياسات عند حرارة مشتركة وحدها النشاط المتبقي لا أن التحفيز كان أبطأ أثناء البرودة؛ ويدعم فقد النشاط المستمر الضرر لكنه لا يثبت وحده آليته الجزيئية.
نقاط التصحيح
- حضّن أجزاء متكافئة من عينة الإنزيم عند حرارة منخفضة وعالية وضابطة للزمن نفسه.
- قس نشاط جزء بارد عند الحرارة المنخفضة وجزء ضابط مكافئ عند حرارة الضبط لإثبات التباطؤ بالبرودة.
- وازن أجزاء مكافئة لم تُستخدم من كل معاملة مسبقة عند حرارة قياس ضابطة واحدة وأضف ركيزة جديدة لاختبار التعافي.
- قارن سرعات إنتاج الأكسجين الابتدائية المكررة مع توحيد كمية الإنزيم وpH وتركيز الركيزة.
- يدعم انخفاض السرعة في القياس البارد ثم تعافيها عند الحرارة المشتركة تباطؤاً عكوساً؛ ويدعم استمرار انخفاض نشاط العينة المسخنة ضرراً دائماً.
ملاحظة الفاحص: استخدم أجزاء مكافئة منفصلة لقياس السرعة الباردة والتعافي؛ فلا ينبغي أن يحاكي استنفاد الركيزة تلف إنزيم غير عكوس.
نقاط التصحيح استرشادية وليست سلم تصحيح رسمي. تُقبل الطرق الصحيحة المكافئة والتفسيرات المدعومة التي تجيب عن المطلوب؛ امنح كل درجة مرة واحدة دون اشتراط مطابقة كلمات الإجابة النموذجية.